Diferencias entre Inhibición Competitiva y No Competitiva
Ambos tipos de inhibición enzimática son reversibles; es decir, la enzima no se inutiliza de forma indefinida, sino que deja de realizar su actividad temporalmente. Veamos las diferencias:
Inhibición Competitiva
- El inhibidor tiene una estructura similar al sustrato.
- El inhibidor compite con el sustrato por el centro activo de la enzima.
- Se puede superar aumentando la concentración de sustrato.
Inhibición No Competitiva
- El inhibidor no compite con el sustrato por el centro activo.
- El inhibidor se une a la enzima en un sitio diferente al centro activo, modificando su conformación y dificultando la unión del sustrato.
- El inhibidor puede unirse al complejo enzima-sustrato (E-S), impidiendo la formación del producto.
- No se supera aumentando la concentración del sustrato.
Aminoácidos: Estructura y Tipos
¿Qué es un aminoácido?
Los aminoácidos son las unidades estructurales (monómeros) de las proteínas. Son moléculas orgánicas que poseen:
- Un grupo amino (-NH2).
- Un grupo carboxilo (-COOH).
- Una cadena lateral (-R) única para cada aminoácido.
- Un carbono central (carbono α) al que se unen los grupos anteriores.
Su fórmula general es: R-CH(NH2)-COOH
Aminoácidos Esenciales
Los aminoácidos esenciales son aquellos que no pueden ser sintetizados por el organismo y, por lo tanto, deben ser obtenidos a través de la dieta. Para los humanos, los aminoácidos esenciales son:
- Fenilalanina
- Isoleucina
- Leucina
- Lisina
- Metionina
- Treonina
- Triptófano
- Valina
Enzimas de Restricción
Las enzimas de restricción, o endonucleasas de restricción, son enzimas que cortan el ADN en secuencias específicas, conocidas como secuencias de reconocimiento. Estas secuencias suelen tener entre 4 y 8 pares de bases.
Algunas enzimas de restricción cortan las cadenas de ADN en lugares separados por algunos nucleótidos, generando extremos de cadena sencilla llamados extremos cohesivos o pegajosos. Estos extremos pueden volver a unirse mediante puentes de hidrógeno entre bases complementarias.
Existe una gran variedad de enzimas de restricción. Una de las más utilizadas es EcoRI, que corta el ADN en la secuencia GAATTC.
Interacciones Hidrofóbicas y Efecto Hidrófobo
Las interacciones hidrofóbicas se producen entre moléculas apolares (hidrofóbicas) en un medio acuoso. Estas moléculas tienden a asociarse para minimizar su contacto con el agua. Esta asociación ocurre por razones termodinámicas: se minimiza el número de moléculas de agua que interactúan con las moléculas hidrofóbicas.
Características de la interacción hidrofóbica:
- Absorción de biomoléculas a superficies hidrofóbicas en soluciones salinas.
- Elución (separación) mediante gradientes salinos.
Importancia: Las interacciones hidrofóbicas son cruciales para la estabilidad de las biomoléculas, especialmente cuando se producen en gran número.
El efecto hidrófobo es la tendencia del agua a excluir moléculas no polares. Este efecto se debe a la ruptura de los enlaces de hidrógeno entre las moléculas de agua.
En un medio acuoso, las moléculas hidrofóbicas pueden formar micelas (estructuras cerradas), separando dos medios y regulando el intercambio entre ellos. En las células, esto permite la formación de membranas selectivamente permeables.
Monosacáridos
Los monosacáridos son los glúcidos más sencillos; no se hidrolizan (no se descomponen en compuestos más simples). Poseen de tres a siete átomos de carbono y su fórmula empírica es (CH2O)n, donde n ≥ 3. Se nombran según el número de carbonos (triosa, tetrosa, pentosa, hexosa, heptosa) y el sufijo -osa. La glucosa es el monosacárido más importante y la principal fuente de energía para las células.
Fuerzas de Van der Waals
Las fuerzas de Van der Waals son interacciones débiles que dependen de la distancia entre átomos o moléculas. No son enlaces químicos (iónicos o covalentes) y son fácilmente perturbables. Estas fuerzas disminuyen rápidamente a medida que aumenta la distancia entre las moléculas.
Puentes de Hidrógeno
Un puente de hidrógeno es una interacción electrostática atractiva entre el extremo positivo de una molécula polar (por ejemplo, un átomo de hidrógeno unido a un átomo electronegativo como el oxígeno o el nitrógeno) y el extremo negativo de otra molécula polar. Es un tipo especial de interacción dipolo-dipolo.
Interacciones Iónicas
Las interacciones iónicas se producen entre iones (especies con carga eléctrica neta). Pueden ser de atracción (entre cargas opuestas) o de repulsión (entre cargas iguales). Participan tanto grupos funcionales cargados (carboxilo, amino) como iones inorgánicos. Aunque a veces se denominan «puentes salinos», este término es anticuado e impreciso.