Enzimas: Claves en los Procesos Biológicos
Las enzimas son esenciales para la vida. Son altamente específicas para sus sustratos, mostrando selectividad en sus interacciones. Además, son sensibles a factores como la temperatura y el pH. Aunque casi todas las enzimas son proteínas, existen excepciones. Un ejemplo de su acción es la descomposición de la sacarosa (formada por glucosa y fructosa) en sus monosacáridos constituyentes. Cabe destacar que la nomenclatura de las enzimas suele terminar en «-asa».
En los seres vivos ocurren numerosas reacciones químicas que, en conjunto, constituyen el metabolismo. Las enzimas actúan como biocatalizadores, acelerando estas reacciones. Son de acción específica; esto significa que son catalizadores biológicos, biomoléculas orgánicas y, en su mayoría, proteínas. Las enzimas muestran una alta especificidad, interactuando solo con ciertos sustratos. El proceso simplificado es: enzima + sustrato → complejo enzima-sustrato → enzima + producto.
Características de las Enzimas como Catalizadores
- Aceleración de Reacciones: Los catalizadores aceleran las reacciones químicas sin desplazar el equilibrio.
- Bajas Concentraciones: Se encuentran en pequeñas cantidades.
- Reutilización: No se alteran durante la reacción y, al finalizar, quedan libres para ser reutilizadas.
Enzimas como Biocatalizadores: Propiedades Clave
- Alta Actividad Catalítica: Generalmente, son más activas que los catalizadores químicos inorgánicos.
- Regulación: Su actividad es regulable mediante estímulos intra o extracelulares. En el metabolismo celular, grupos de enzimas actúan secuencialmente.
- Condiciones de Actuación: Actúan en condiciones suaves de pH y temperatura. Modificaciones extremas de pH y temperatura pueden desnaturalizarlas, perdiendo su funcionalidad.
- Especificidad: Cada enzima actúa sobre uno o muy pocos sustratos.
Naturaleza de las Enzimas
La mayoría de las enzimas son proteínas, aunque algunas contienen ARN y se denominan ribozimas. No todas las enzimas son proteínas. Dentro de las proteínas enzimáticas, encontramos dos tipos:
- Proteínas simples
- Holoenzimas: Formadas por una parte proteica (apoenzima) y un cofactor.
Los cofactores pueden ser de varios tipos, siendo la mayoría moléculas orgánicas. Los grupos prostéticos son cofactores que se unen permanentemente a la apoenzima.
Ribozimas: Catalizadores No Proteicos
Las ribozimas son ARN con actividad catalítica. El término «ribozima» es una contracción de «ácido ribonucleico» y «enzima». El ARN, por tanto, puede actuar como enzima. Las ribozimas actúan como «tijeras moleculares», facilitando la manipulación del ARN.
Vitaminas: Cofactores Esenciales
Las vitaminas son compuestos orgánicos de composición variada, indispensables en pequeñas cantidades. Se dividen en dos grupos:
- Vitaminas Liposolubles: De naturaleza lipídica, incluyen las vitaminas A, K y E (diterpenos) y la vitamina D (un esteroide). Son insolubles en agua, pero solubles en disolventes orgánicos. Ejemplos: vitamina A (retinol, esencial para la visión), vitamina D (calciferol, importante para la salud ósea) y vitamina K (esencial para la coagulación sanguínea).
- Vitaminas Hidrosolubles: Moléculas polares, solubles en agua, lo que facilita su eliminación por la orina. Incluyen la vitamina C (ácido ascórbico, con propiedades antioxidantes) y las vitaminas del complejo B.
Cinética Enzimática
Las enzimas catalizan reacciones, facilitándolas y acelerándolas, es decir, disminuyen la energía de activación. Una reacción catalizada por enzimas requiere menos energía. El sustrato se une a la enzima y se convierte en producto.
Factores que Afectan la Actividad Enzimática: pH
El pH es un factor crucial. Existe un pH óptimo donde la actividad enzimática es máxima. Por debajo del pH mínimo o por encima del pH máximo, la enzima se desnaturaliza y deja de funcionar. La tolerancia al pH varía entre enzimas.
Factores que Afectan la Actividad Enzimática: Temperatura
Al aumentar la temperatura, la actividad enzimática generalmente aumenta, hasta alcanzar una temperatura óptima. Por debajo de esta temperatura, la enzima puede estar inactiva. Sin embargo, temperaturas excesivamente altas pueden desnaturalizar la enzima.
Ecuación de Michaelis-Menten
La ecuación de Michaelis-Menten describe la cinética enzimática:
v = (Vmax * [S]) / (Km + [S])
- v: Velocidad de la reacción.
- Vmax: Velocidad máxima de la reacción.
- [S]: Concentración del sustrato.
- Km: Constante de Michaelis-Menten (concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción es la mitad de Vmax).
La unión del sustrato a la enzima forma el complejo enzima-sustrato. Tras la transformación, los sustratos se convierten en productos, liberando la enzima para futuras reacciones.
Centro Activo y Modelos de Unión Enzima-Sustrato
El sustrato se une a la enzima en el centro activo. Esta unión se produce mediante numerosos enlaces débiles. El centro activo está formado por un número reducido de aminoácidos y tiene forma de hendidura para alojar al sustrato. Existen dos tipos de aminoácidos en el centro activo:
- Aminoácidos de unión o fijación: Fijan la molécula de sustrato en la posición adecuada.
- Aminoácidos catalíticos: Realizan la función catalítica.
El modelo de ajuste inducido es el más aceptado. La especificidad enzimática se debe a la complementariedad entre el sustrato y el centro activo. Se han propuesto dos modelos:
- Modelo de la llave y la cerradura: El centro activo tiene una forma predeterminada, y el sustrato encaja como una llave en una cerradura.
- Modelo del ajuste inducido (llave y guante): El enzima puede cambiar su forma para adaptarse al sustrato, gracias a la flexibilidad de los aminoácidos de unión.
Grados de Especificidad Enzimática
- De clase: La enzima actúa sobre un grupo molecular conocido.
- De enlace o grupo: La enzima transforma sustratos con un tipo de enlace específico.
- Absoluta: La enzima actúa solo sobre una molécula específica.
Las enzimas modifican la velocidad de reacción. Al aumentar la concentración de sustrato, la velocidad de reacción aumenta hasta alcanzar un punto de saturación, donde la enzima alcanza su velocidad máxima.
Inhibidores Enzimáticos
Los inhibidores enzimáticos son sustancias que disminuyen o bloquean la actividad enzimática. Se clasifican en:
- Inhibidores Irreversibles: Impiden totalmente la actividad enzimática, uniéndose covalentemente a la enzima o alterando su estructura permanentemente.
- Inhibidores Reversibles: Tienen un efecto temporal, uniéndose a la enzima mediante enlaces débiles. Pueden ser:
- Competitivos: Compiten con el sustrato por el centro activo.
- No Competitivos: Se unen a un sitio distinto del centro activo, modificando la conformación de la enzima e impidiendo la unión del sustrato.
Ácidos Nucleicos: ADN y ARN
Existen dos tipos principales de ácidos nucleicos: ADN (ácido desoxirribonucleico) y ARN (ácido ribonucleico). Difieren en su azúcar (ribosa en el ARN y desoxirribosa en el ADN) y en una de sus bases nitrogenadas (timina en el ADN y uracilo en el ARN). El ARN es más inestable que el ADN.
Estructura de los Ácidos Nucleicos
Los ácidos nucleicos presentan tres niveles de estructura:
- Estructura Primaria: Cadena lineal de polinucleótidos unidos por enlaces fosfodiéster.
- Estructura Secundaria: (No se detalla en el texto original, pero es importante mencionar que existe, como la doble hélice del ADN).
- Estructura Terciaria: (Tampoco detallada, pero relevante, como el superenrollamiento del ADN).
Desnaturalización del ADN
La desnaturalización del ADN consiste en la separación de las dos hebras complementarias por la ruptura de los puentes de hidrógeno entre las bases nitrogenadas. Puede lograrse aumentando la temperatura.
El ADN es de doble hebra, con las hebras unidas por complementariedad de bases. La presencia de timina indica ADN, mientras que el uracilo es característico del ARN.
Procesos Genéticos Fundamentales
- Replicación: ADN → 2 ADN (copia del ADN).
- Transcripción: ADN → ARNm (síntesis de ARN mensajero a partir de ADN).
- Traducción: ARNm → Proteína (síntesis de proteínas a partir de ARNm).
Complementariedad de Bases
ADN: 3′ …A T C G T G T A C… 5′
Complementaria: 5′ …T A G C A C A T G… 3′
Transcripción (ADN a ARN):
ADN: 3′ …A T C G T G T A C… 5′
ARN: 3′ …U A G C A C A U G… 5′
ARN de Transferencia (ARNt)
El ARNt transporta los aminoácidos a los ribosomas durante la síntesis de proteínas, siguiendo la secuencia codificada por el ARNm. Tiene una característica forma de trébol.
