Estructura de las Proteínas
Estructura Primaria (1ª)
La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos (aa) de la proteína. Las proteínas se diferencian en el orden, número y tipo de aminoácidos. El primer aminoácido tiene libre el grupo amino, y el último tiene libre el grupo carboxilo.
Estructura Secundaria (2ª)
La estructura secundaria es el plegamiento de la estructura primaria, adquiriendo una conformación más estable. Las proteínas de este grupo son las fibrosas, con función estructural. Existen dos tipos:
- α-hélice: Enrollamiento en espiral de la estructura primaria. Esta estructura es estable porque se establecen puentes de hidrógeno entre los grupos CO de un aminoácido y el grupo NH de otro que se encuentra 4 posiciones detrás, y en la siguiente vuelta. Ejemplo: α-queratina, que forma el pelo, uñas, lana y células epidérmicas.
- β o lámina plegada: Los aminoácidos forman una cadena en forma de zig-zag. Distintos tramos de la cadena se disponen de forma paralela, estableciéndose puentes de hidrógeno entre ellas que les dan estabilidad. Ejemplo: β-queratina de la seda y de las escamas.
Estructura Terciaria (3ª)
La estructura terciaria es la conformación espacial definitiva que adoptan las distintas regiones de la cadena polipeptídica (cada una con su estructura secundaria, α-hélice y β o lámina plegada) como consecuencia de las interacciones establecidas entre distintos puntos de la cadena. Estas interacciones son de varios tipos, principalmente puentes de disulfuro, y otros como puentes de hidrógeno y fuerzas de Van der Waals. El resultado es que la estructura secundaria se pliega como un ovillo hasta formar una proteína globular. En los tramos rectos existen α-hélice y en los codos o giros existen β plegada. La cadena polipeptídica tiene aminoácidos hidrófilos que tienden a colocarse hacia el exterior y los aminoácidos hidrófobos hacia el interior, facilitando la solubilidad en agua. Se incluyen las proteínas globulares con función reguladora (enzimas).
Estructura Cuaternaria (4ª)
La estructura cuaternaria aparece cuando se establecen enlaces débiles entre varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, formando un complejo proteico. Cada una de estas cadenas se llama protómero. Ejemplo: hemoglobina.
Enzimas
Las enzimas son catalizadores de las reacciones químicas biológicas (biocatalizadores). Aceleran la velocidad de las reacciones ya que disminuyen la energía de activación.
Todas las enzimas, excepto las ribozimas, son proteínas globulares solubles en agua que actúan a nivel intracelular y extracelular.
Características:
- Aceleran la reacción química.
- Actúan en pequeña cantidad.
- Tienen un peso molecular muy elevado.
- No se consumen en las reacciones biológicas.
- Son muy específicas (actúan sobre determinados sustratos e incluso sobre determinados enlaces).
- Actúan a temperatura ambiente y son muy activas.
Centro Activo
El centro activo es la parte de la enzima que se une al sustrato. En una enzima distinguimos 3 tipos de aminoácidos:
- Estructurales: Mantienen la estructura terciaria de la proteína enzimática. No se unen al sustrato.
- De unión o fijación: Sujetan al sustrato con enlaces débiles.
- Catalíticos: Se unen al sustrato provocando la rotura de alguno de sus enlaces. Forman el sitio catalítico.
Los aminoácidos catalíticos, junto con los de unión, forman el centro activo de la enzima. Es una parte muy pequeña del total de la enzima. Adquiere una estructura en forma de hueco donde encaja el sustrato. Está compuesto por aminoácidos que quedan próximos al plegarse la cadena polipeptídica. Los aminoácidos se unen de forma débil (por puentes de hidrógeno) al sustrato, por eso tras la reacción el producto se separa fácilmente del centro activo.
Actividad Enzimática
La sustancia sobre la que actúa una enzima se denomina sustrato, que es la sustancia que, catalizada por la enzima, se convierte en un producto o productos.
- En una primera fase, el sustrato se acopla por adsorción al centro activo de la enzima a través de numerosas interacciones débiles, formándose un complejo enzima-sustrato.
- El sitio catalítico del centro activo actúa entonces sobre el sustrato transformándolo en los productos, que se separan de la enzima.
- La enzima puede volver a unirse a otra molécula de sustrato para provocar sobre ella una nueva reacción enzimática.
Esta forma de actuar de las enzimas explica por qué cantidades pequeñísimas de ellas pueden catalizar grandes masas de sustratos, pues no se gastan en su acción, recuperándose al final de la reacción que catalizan.
Factores que Afectan la Actividad Enzimática
La velocidad de reacción conseguida por una enzima depende de:
- Concentración de sustrato: La velocidad es directamente proporcional a la cantidad de sustrato, pero sólo hasta un cierto límite. Si se aumenta progresivamente la concentración de sustrato, la enzima irá pasando al complejo ES y la velocidad de reacción aumentará progresivamente con rapidez hasta que toda la enzima se encuentre en forma de complejo ES y esté saturada. La velocidad de la reacción será máxima y un incremento mayor del sustrato no logrará acelerar más la reacción enzimática.
- Temperatura: La energía calorífica aumenta la movilidad de las moléculas y el número de encuentros moleculares para que se den las reacciones. Al superar un determinado valor de temperatura, la enzima se desnaturaliza.
- pH: Las enzimas actúan entre 2 valores de pH. Al traspasar dichos valores, se desnaturalizan.
- Inhibidores: Son sustancias que bajan o impiden la actuación de una enzima, cuyo resultado puede ser positivo o negativo.
Tipos de Inhibidores
- Inhibición Irreversible: El inhibidor se fija permanentemente al centro activo de la enzima, alterando su estructura e inutilizándolo.
- Inhibición Reversible: El inhibidor se une temporalmente al centro activo.
- Inhibición Competitiva: El inhibidor tiene una molécula tan parecida a la del sustrato que logra unirse al centro activo de la enzima, que permanece unido sin separarse, impidiendo que el sustrato ocupe el centro activo.
- Inhibición No Competitiva: El inhibidor se une al complejo ES impidiendo su separación, o bien, se une a la enzima impidiendo el acceso del sustrato al centro activo.
Enzimas Alostéricas: Alosterismo
Las enzimas alostéricas son enzimas que pueden adoptar dos conformaciones estables diferentes, una activa y la otra inactiva. Además del centro activo, tienen un centro regulador al que puede unirse una sustancia llamada ligando, pasando la enzima de una conformación a otra, dependiendo de las necesidades. El alosterismo permite la regulación de la actividad enzimática de dos formas:
- Retroinhibición o retroalimentación negativa: El producto final de una serie de reacciones se fija al centro regulador y la enzima pasa de una conformación activa a inactiva (ejemplo: coagulación sanguínea).
- Inducción enzimática: Una sustancia se une al centro regulador y la enzima pasa de conformación inactiva a activa y comienza la reacción.
Las enzimas alostéricas se encuentran en las encrucijadas de varias rutas metabólicas y son los que regulan la continuación por una u otra vía de la ruta.
Propiedades de las Proteínas
Desnaturalización
La desnaturalización consiste en la pérdida de la conformación espacial (estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria) y, por tanto, de la funcionalidad biológica, cuando se produce un cambio en el pH o en la temperatura, principalmente.
Esta pérdida de conformación tiene lugar porque se rompen los enlaces que les daban estabilidad, pero no se rompen los enlaces peptídicos.
Al perder la estructura terciaria, disminuye su solubilidad, pudiendo llegar a precipitarse.
Si los cambios no son bruscos, pueden ser reversibles a través de la renaturalización. Pero si son bruscos e intensos, son irreversibles. Ejemplo: clara del huevo (ovoalbúmina) por el calor.
Especificidad
La especificidad es una de las propiedades más características y se refiere a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteínas y, aún, dentro de una misma especie hay diferencias proteicas entre los distintos individuos. La enorme diversidad proteica interespecífica e intraespecífica es la consecuencia de las múltiples combinaciones de los aminoácidos. Las proteínas con la misma función son más parecidas entre especies emparentadas evolutivamente y menos parecidas entre especies más alejadas evolutivamente.