Los Seres Vivos: Requisitos y Biomoléculas

Los Seres Vivos: Requisitos

Los seres vivos son sistemas complejos organizados en niveles jerárquicos regidos por el principio de emergencia (“cada nivel superior es generado por los niveles preexistentes, pero ese nuevo nivel siempre tiene propiedades emergentes).

Requisitos

Organización y complejidad: Son sistemas complejos organizados en niveles jerárquicos.
Homeostasis: Capacidad de mantener constantes sus condiciones internas, lo que requiere un gran aporte de energía.
Irritabilidad: Capacidad de detección de estímulos internos y externos y responder de manera acorde a ellos.
Metabolismo: Conjunto de reacciones para el intercambio de materia y energía con el medio, mediante reacciones químicas perfectamente acopladas y reguladas.
Crecimiento y desarrollo: Aumento de tamaño y cambios a lo largo de la vida.
Reproducción y herencia: Capacidad para generar copias de sí mismos, de forma asexual (sin intercambio de material genético) o de forma sexual (con intercambio). Se usan así los ácidos nucleicos como soporte físico de la información necesaria para su desarrollo, su funcionamiento y el mantenimiento de su propia vida y la de sus descendientes.
Evolución: Cambio de la composición genética del conjunto de la especie a lo largo del tiempo a través de mutaciones y procesos de recombinación, en la que opera la selección natural para controlar esa variabilidad genética.

Biomoléculas

Los bioelementos son aquellos que forman parte de los seres vivos. De los 70, solamente 25 bioelementos son componentes esenciales. Distinguimos entre primarios y secundarios:

Bioelementos primarios

Constituyen el 98% de la masa de los seres vivos.
Son principalmente el C, N, H y O, y en menor medida el S y el P.
Sus propiedades físico-químicas los han convertido en los más adecuados para formar seres vivos.
Los cuatro primeros están en prácticamente todas las moléculas orgánicas, constituyendo el armazón de las mismas.
El N de moléculas fundamentales como las proteínas o los ácidos nucleicos.
El S lo encontramos en la estructura de ciertas proteínas y el P en los ácidos nucleicos y algunos lípidos.

Bioelementos secundarios

Su porcentaje en masa es menor al 5% (aprox. 2%).
Destacan:
- El Na, el K y el Cl tienen funciones tan importantes como la conducción del impulso nervioso o el mantenimiento del equilibrio osmótico.
- El Ca forma parte de esqueletos y actúa en procesos como la contracción muscular.
- El Mg se encuentra en la clorofila y tiene un papel importante en la fotosíntesis gracias a su facilidad para oxidarse y reducirse.

Oligoelementos

Porcentaje menor al 0,1% en los seres vivos pero son indispensables para el desarrollo de las funciones vitales.
14 se consideran comunes a casi todos los seres vivos: Fe, Mn, Cu, Zn, Co, F, i, B, Si, V, Cr, Co, Se, Mo y Sn.

Propiedades del carbono

Mismo grupo que el Si, presenta propiedades especiales:
- El C posee un nº atómico de 6, deja 4 e- desapareados, forma 4 enlaces covalentes, en forma de tetraedro.
- Sus enlaces pueden ser simples, dobles o triples y permiten construir cadenas lineales o ramificadas y anillos cíclicos, que son el esqueleto de una variedad de moléculas.
- Estas biomoléculas son compuestos tridimensionales, debido a la estructura tetraédrica del C y a la presencia de algunos grupos funcionales.
- Para representarlas se establecen diversos modelos moleculares: fórmula simplificada, fórmula estructural, modelo esquelético (sin indicar los átomos), modelo de esferas y varillas, modelo compacto y modelo de orbitales.
- Sus enlaces son lo suficientemente fuertes para ser estables y lo suficientemente débiles para poder romperse en las reacciones químicas.
- Sus combinaciones permiten gran variedad de grupos funcionales que dan lugar a familias de sustancias orgánicas: hidrocarburos, alcoholes, aldehídos, cetonas, ácidos, aminas… con una gran capacidad reactiva específica.
- El CO2 es anormalmente estable, soluble en agua y gaseoso, indispensable para la fotosíntesis, frente al SiO2.
- Abundancia en la corteza, atmósfera e hidrosfera, lo que facilita su asimilación.
- Capacidad de unirse con afinidad al O y al H, lo que hace posible las reacciones de oxido-reducción, que son la base del metabolismo.

Las Biomoléculas

Los bioelementos se combinan entre sí mediante enlaces iónicos o covalentes formando las biomoléculas.

Orgánicas

Sólo en los seres vivos.
Son los glúcidos, lípidos, proteínas y ácidos nucleicos.

Inorgánicas

Se encuentran en la materia viva y en la inerte.
Son el agua, las sales minerales y las moléculas gaseosas como el O2, CO2 y N2.

El agua

La vida se desarrolla siempre en medio acuoso. Incluso en los seres no acuáticos el medio interno es esencialmente hídrico.
El agua constituye el 70-90% del peso de la mayor parte de las formas vivas, siendo el componente mayoritario de la mayor parte de los tejidos.
El agua tres formas:
- Estructural: Forma parte de las estructuras citoplasmáticas. Se puede perder (deshidratación) y volver a recuperar (rehidratación).
- Circulante: Se trata del agua que se renueva. Lleva nutrientes y desechos en circulación.
- Metabólica: Forma parte de las estructuras moleculares y no se puede perder.

Estructura de la molécula de agua

Formada por dos átomos de hidrógeno unidos covalentemente a uno de oxígeno, ángulo de 104,5°.
El O es un elemento muy electronegativo, atrae los electrones del H, concentrando una densidad de carga negativa. Los núcleos de H quedan desprovistos de sus electrones, adquiriendo una carga positiva.
La molécula de agua tiene una distribución asimétrica de carga pero sin carga neta, es un dipolo.
Gracias al marcado carácter dipolar, pueden producirse interacciones de tipo puentes de H entre moléculas de agua, debido a la atracción electroestática de la δ- del O y de la δ+ de un átomo de H de una molécula adyacente. Cada molécula de agua puede formar puentes de H con otras cuatro moléculas.
Aunque los puentes de H son uniones débiles, el hecho de que alrededor de cada molécula de agua haya un promedio de otras 3,4 moléculas unidas permite que se forme en al agua una estructura en red.

Propiedades fisicoquímicas y funciones del agua en los seres vivos

: -Elevado calor específico o capacidad calorífica: aumentos o descensos importantes de temperatura producen pequeñas variaciones de temperatura en el agua. Es un buen amortiguador frente a cambios bruscos de temperatura, lo que es de vital importancia. Interviene en la regulación de la temperatura corporal. -Elevado calor de vaporización: permite a los organismos disminuir su temperatura mediante la evaporación superficial de agua en la piel. Durante la sudoración, la evaporación de una pequeña cantidad de agua requiere un gasto de energía calorífica importante, gracias a lo cual el ser vivo disminuye su temperatura (termorregulación). -El agua es el líquido que más sustancias disuelve, se considera el disolvente universal. Esta propiedad se debe a su capacidad para formar puentes de H con otras sustancias polares. La mayoría de los azúcares sencillos, aminoácidos, proteínas y sales minerales se disuelven bien, facilita las reacciones químicas en los medios acuosos intracelulares (función metabólica) así como el transporte de sustancias. Los nutrientes y los productos de desecho se transportan disueltos en medios acuosos. -Elevada fuerza de cohesión y alta tensión superficial: lo que explica que el agua líquida se comprima poco. Tiene una función estructural. El volumen y forma de las células se mantiene gracias al contenido en agua. El agua forma el esqueleto hidrostático de algunos animales. La tensión superficial es una propiedad por la cual la superficie de un líquido tiende a comportarse como una membrana elástica. La elevada tensión superficial del agua permite que algunos insectos como el zapatero puedan “caminar” sobre ella (flotabilidad). -Elevada fuerza de adhesión: el agua se une a moléculas polares de diferentes sustancias ya que puede formar puentes de H con ellas. De este modo, permite el fenómeno de la capilaridad y transporte. -Menor densidad en estado sólido que líquido: la máxima densidad se da a los 4°C. El hielo es menos denso que el agua líquida y por eso flota. El agua se congela desde la superficie hacia el fondo. El hielo es buen aislante y permite el mantenimiento de la vida durante el invierno en los ecosistemas acuáticos. -Bajo grado de ionización: en el agua pura, a 25ºC, solo una molécula de cada 10^7 está disociada en H+ y OH- ( pH sea 7). Esto resulta compatible con el pH celular (función amortiguadora). -Reducida viscosidad: el agua reduce el rozamiento, facilita el desplazamiento entre las diferentes estructuras (función lubricante). Las sales minerales: aparecen en los seres vivos en diferentes formas. Dos grupos:-Sales minerales precipitadas o en estado sólido: estado sólido constituyendo esqueletos [tanto endoesqueletos como exoesqueletos: conchas, huesos]. Sirven como protección y sostén de los seres vivos. -Sales minerales solubles en el agua: Disueltas en el medio celular, disociadas en sus iones (cationes o aniones). Funciones muy variadas: • Función catalítica: cofactores enzimáticos (Fe2+, Cu2+, Zn2+…), grupo hemo de la hemoglobina y la mioglobina (Fe2+), clorofila (Mg2+), etc.

• Función electroquímica: generación de gradientes electroquímicos (Na+, K+, Cl-, Ca2+), necesarios en el potencial de membrana y de acción (sinapsis, contracción muscular, etc.). • Función osmótica: ayudan a regular la presión osmótica. • Función tamponadora: reguladora del pH celular, los sistemas tampón actúan como dadores o aceptores de protones, según las necesidades fisiológicas de la célula. Los más comunes son el sistema carbonato/bicarbonato y el monofosfato/bifosfato. LAS DISPERSIONES ACUOSAS: DIFUSIÓN, ÓSMOSIS Y DIÁLISIS: El agua y las sales minerales, junto con otros solutos, desarrollan un papel vital en la regulación osmótica de los seres vivos. Un sistema disperso consta de un disolvente (fase dispersante) y un soluto disuelto (fase dispersa). En la materia viva, el disolvente siempre es el agua, y los sistemas dispersos pueden ser de tres tipos: • Disoluciones iónicas: los solutos son electrolitos, sustancias salinas. Los dipolos del agua debilitan los enlaces iónicos hasta desmoronar la red cristalina, los iones quedan atrapados en la estructura reticular del agua, recubiertos por sus moléculas como iones hidratados o solvatados. • Dispersiones moleculares: los solutos son moléculas orgánicas pequeñas (Procesos que ocurren en las dispersiones acuosas: Procesos físicos espontáneos en el seno de uno o más sistemas dispersos cuando se ponen en contacto. • Difusión: distribución homogénea de las partículas de soluto en un disolvente cuando se ponen en contacto dos disoluciones de diferente concentración separadas por una membrana permeable, pudiendo pasar agua y solutos. • Diálisis: separación de las partículas coloidales de las no coloidales, mediante una membrana permeable a las no coloidales (impermeable a las coloidales). Las partículas dializables pasan de la disolución más concentrada a la más diluida. • Ósmosis: paso de un disolvente a través de una membrana semipermeable (como la membrana de las células, que deja pasar el disolvente pero no los solutos) que separa dos disoluciones de distinta concentración, lo que tienen a igualar las dos disoluciones. Las dos disoluciones pueden ser isotónicas, si poseen la misma concentración. Si una disolución está más concentrada que la otra, esta se denomina hipertónica mientras que la disolución menos concentrada se denomina hipotónica. o El agua pasa del medio más diluido al más concentrado, de la hipotónica a la hipertónica, ejerciendo una presión denominada presión osmótica. Cuando el medio intracelular es hipertónico, el agua entrará en la célula hasta que se igualen las concentraciones, por lo que la célula se hinchará (turgencia), pudiendo producirse la lisis celular si estalla al hincharse en exceso. Células animales. Cuando el medio intracelular es hipotónico, el agua saldrá de la célula al medio externo, y la célula se arruga y se encoge (plasmólisis). Las células animales necesitan estar en medios isotónicos. Sin embargo, las células vegetales pueden soportar la presión osmótica debido a la pared celular. LÍPIDOS: CLASIFICACIÓN: lípidos son biomoléculas orgánicas constituidas por C, H y O, algunos contienen además, P, N y S. A diferencia de los glúcidos, no constituyen un grupo químico homogéneo, entre ellos se encuentran sustancias con estructuras químicas diversas, pero con las mismas propiedades físicas. Son moléculas insolubles en agua y otros disolventes polares, pero solubles en disolventes orgánicos (benceno, éter, cloroformo, etc.) y poseen un aspecto graso, con untuosidad y brillo característicos. Tienen baja densidad. variedad en la composición química va emparejada con diferencias en la función biológica que desempeñan. Existen lípidos con función estructural (fundamentalmente constituyentes de las membranas celulares), energética, reguladora, hormonal, vitamínica, etc. ACILGLICÉRIDOS (GRASAS): ésteres de una molécula de glicerina con una, dos o tres moléculas de ácidos grasos. Los más frecuentes son los triacilglicéridos o triglicéridos (triésteres de glicerina con 3 ác. gr.). Grasas: tres ácidos grasos son iguales se habla de grasas simples; si no, grasas mixtas. Las grasas naturales suelen ser mezcla de ambas. El punto de fusión depende del tipo de ácidos grasos. Las sólidas funden por encima de los 40°C (sebos animales); las semisólidas tienen un punto de fusión entre los 20 y 40°C (mantequilla, margarina); y las líquidas funden por debajo de los 20°C (aceites vegetales y de pescados).

moléculas energéticas presentes en todo tipo de células, constituyendo materiales de reserva. Aportan más del doble de la energía que aportan glúcidos o proteínas, ya que las cadenas hidrocarbonatadas están totalmente reducidas y al ser hidrofóbicos, no llevan agua asociada y ocupan menos espacio. En animales tienen función de aislante térmico y de protección mecánica, también interviene en la producción de calor (tejido adiposo pardo en animales hibernantes), en el suministro de agua (jorobas de camellos y dromedarios) y en la regulación de la flotabilidad. GLICEROFOSFOLÍPIDOS O FOSFOGLICÉRIDOS: Están constituidos por una molécula de ácido fosfatídico (triésteres de glicerina con dos ácidos grasos y un ácido ortofosfórico) unida un grupo polar que es un aminoalcohol. Se trata de compuestos claramente anfipáticos. Debido a esta propiedad, son constituyentes fundamentales de las membranas celulares, ya que forman bicapas en las que las cabezas polares quedan expuestas al medio externo y al medio intracelular, ambos acuosos, mientras que las colas apolares quedan enfrentadas entre sí en el interior de la membrana. Según el aminoalcohol unido al ácido fosfatídico, se distinguen la fosfatidil colina o lecitina (colina); la fosfatidil etanolamina o cefalina (etanolamina); y fosfatidil serina (serina). LÍPIDOS INSAPONIFICABLES: No contienen ácidos grasos y, por tanto, no son ésteres ni realizan la reacción de saponificación. Se encuentran en cantidades menores que los saponificables, pero entre ellos se encuentran compuestos muy activos e importantes. Los lípidos esteroideos: moléculas derivadas del esterano (ciclopentanoperhidrofenantreno). Las diferencias entre los diferentes esteroides radican en la posición de los sustituyentes y en la presencia de dobles enlaces en los anillos. -Esteroles: Un importante grupo son los esteroles, que poseen un OH en el carbono 3 y una cadena ramificada en el 17. Destaca el colesterol, presente en las membranas de las células animales y unido a proteínas en el plasma sanguíneo. También es precursor de otros esteroides como: ácidos biliares, hormonas sexuales, hormonas corticoides, etc. El colesterol que se absorbe a través del tubo digestivo se llama exógeno. El colesterol endógeno lo sintetizan las células. Su regulación es obra del hígado, que lo destruye cuando se encuentra en exceso en la sangre. El colesterol se transporta por la sangre gracias a que va empaquetado por otros lípidos y unido a proteínas y llevado al hígado para su distribución. Se han identificado tres tipos de lipoproteínas transportadoras del colesterol VLDL, LDL (baja densidad o “colesterol malo”, facilita el depósito del colesterol en las arterias) y HDL (alta densidad, llevan el exceso de colesterol al hígado). En los hongos existen otros esteroles, como el ergosterol, que por acción de la luz solar se transforma en la vitamina D2. La vitamina D3 también se obtiene mediante la acción de la luz solar en la piel de otro derivado del colesterol, el 7-deshidrocolesterol. -.Ácidos y sales biliares: Otro grupo de esteroides es el de los ácidos y sales biliares (forma que adquieren en la bilis). Actúan como detergentes para emulsionar las grasas, facilitando así su digestión ya que mejora la accesibilidad de las lipasas. – Hormonas esteroideas: Las hormonas sexuales (testosterona, estrógenos y progesterona, implicados en el desarrollo y funcionamiento de las gónadas así como el establecimiento de la pubertad y la aparición de caracteres sexuales secundarios) y las hormonas adrenocorticales (cortisol -con implicación importante en el estrés- y aldosterona -reguladora de la diuresis) también son de este tipo. Los lípidos prenólicos: Son polímeros del isopreno (2-metil-1,3-butadieno). -Terpenos o isoprenoides: La presencia de los dobles enlaces alternos (conjugados) posibilita la absorción de ciertas longitudes de onda de la luz, confiriendo color a estas moléculas. Abundan en los vegetales. • Monoterpenos, constituidos por dos moléculas de isopreno: responsables del aroma de muchas plantas (geraniol, limoneno, mentol, alcanfor, etc.). • Diterpenos, constituidos por cuatro moléculas de isopreno: se encuentra el fitol, que es uno de los componentes de la clorofila, así como las vitaminas liposolubles (A, D, E y K). • Triterpenos, constituidos por seis moléculas de isopreno (escualeno o lanosterol): precursoras del colesterol. • Tetraterpenos, constituidos por ocho moléculas de isopreno (carotenoides): absorben energía luminosa de diferentes longitudes de onda de las que absorben las clorofilas, y, por tanto, colabora en los procesos fotosintéticos. Responsables de la coloración de algunos órganos vegetales y precursores de la vitamina A. • Politerpenos: destaca el caucho, formado por miles de isoprenos dispuestos linealmente. -Quinonas: Están formadas por unidades de isoprenos unidos a una sustancia no isoprenoide con dos grupos carbonilos (-C=O-). Destacan la ubiquinona (respiración celular), las plastoquinonas (fotosíntesis), la vitamina K (coagulación sanguínea) y la vitamina E (antioxidante). Otros lípidos insaponificables: -Eicosanoides: Derivan de ácidos grasos poliinsaturados de 20 carbonos.• Prostaglandinas: formadas por ácido prostanoico unido a distintos sustituyentes. Se descubrieron en la próstata aparecen en casi todos los tejidos. Entre sus funciones, estas hormonas modulan la actividad hormonal y provocan la contracción de la musculatura uterina, la agregación plaquetaria, la inflamación, el descenso de la presión arterial y la producción de mucus gástrico.

LAS PROTEÍNAS: CLASIFICACIÓN: Las proteínas son las macromoléculas más importantes de los seres vivos. Están compuestas por C, H, O y N (también S y P, y algunos elementos metálicos como Fe y Cu). En realidad son biopolímeros de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. LOS AMINOÁCIDOS: Son los monómeros constituyentes de las proteínas. Biomoléculas que tienen un carbono (Cα) unido a grupo NH2 y un grupo COOH (siempre terminal). La posición del grupo NH2 determina el tipo de aminoácido: α, β, γ, etc. Los que forman las proteínas son de tipo α. La diferencia entre ellos estriba en la cadena lateral o radical R unido al carbono α. De 20 α-aminoácidos que se pueden obtener de la hidrólisis de las proteínas, el hombre es incapaz de sintetizar ocho (diez en la infancia), denominados esenciales. Propiedades físicas de los aminoácidos: • Sólidos, cristalinos e incoloros. • Algunos con sabor dulce. • Solubles en agua, por los grupos -NH2 y -COOH. • Isomería: dado que el carbono α es asimétrico (excepto en la Gly), la molécula presenta: o Estereoisomería: pueden ser enantiómeros L (con el grupo NH2 a la izquierda; los que conforman las proteínas) o D. o Isomería óptica: dextrógiros (+) o levógiros (-). Propiedades químicas de los aminoácidos: • Carácter anfótero: se comportan a la vez como ácidos (gracias al COOH) y bases (gracias al NH2), en forma de zwitterión, cuando el pH esté en su punto isoeléctrico (pHi). EL ENLACE PEPTÍDICO: La unión entre dos aminoácidos se realiza por el establecimiento de un enlace amida del COOH de un aminoácido y el NH2 de otro. Este enlace es un enlace doble parcial, transitorio y ondulante, denominado enlace doble resonante. Este tipo de enlace restringe la rotación libre alrededor del enlace, haciendo coplanares los átomos asociados (C, O, N y H). La rotación es posible alrededor de los enlaces N-Cα y C-Cα. Los polímeros de aminoácidos se llaman péptidos. Estos se pueden clasificar según el número de residuos de aminoácidos: si tienen unos pocos, oligopéptidos; muchos, polipéptido; y cientos-miles, proteína. NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS: La identidad y actividad biológica de una proteína viene determinada por el número, tipo, proporción y secuencia de aminoácidos. Estos parámetros determinan la estructura espacial de la proteína, por la interacción de las cadenas R. La proteína que se encuentra en su conformación funcional (la más estable en las condiciones fisiológicas óptimas) se denomina proteína nativa. Esta conformación es necesaria para que pueda manifestar su actividad biológica. Para poder alcanzar esta conformación, algunas proteínas requieren la ayuda de otras proteínas, las chaperonas, pero generalmente la información para alcanzar la conformación nativa viene indicada en la secuencia de aminoácidos. Se distinguen cuatro niveles de complejidad: -Estructura primaria: Consiste en una cadena lineal de aminoácidos. Por convenio, los aminoácidos de la cadena se numeran desde el grupo amino libre terminal, que se sitúa a la izquierda. En este nivel solo intervienen los enlaces peptídicos, tan estable que solo se puede romper por hidrólisis ácida o enzimática. La secuencia de aminoácidos es única para cada proteína (determinada en el ADN). -Estructura secundaria: Un entramado de puentes de H entre nitrógenos de amidas y oxígenos carboxílicos a lo largo de la cadena polipeptídica. Estos enlaces intracatenarios obligan a plegarse a la estructura primaria, siguiendo tres modelos: • α-hélice: la estructura gira en hélice dextrógira. Cada vuelta se estabiliza por puente de H entre el grupo -NH del enlace peptídico de un aminoácido y el -C-O- del enlace peptídico del cuarto aminoácido, por lo que cada vuelta comprende 3,6 restos de aminoácidos. Las cadenas R y los H se proyectan hacia el exterior de la α-hélice, y no participan en la estructura. * Hélice de colágeno: superhélice formada por una triple hélice dextrógira conocida como tropocolágeno. Cada cadena describe una hélice levógira, pero algo más extendida que la α-hélice debido a la riqueza en prolina e hidroxiprolina, que la desestabiliza. • Lámina β: la cadena extiende un tramo, se pliega y extiende en dirección opuesta otro tramo, por lo que cada tramo es antiparalelo al anterior, formando una lámina plegada en zigzag. Reaccionan -NH y -C-O- de cadenas antiparalelas, formándose un puente de H intracatenario transversal a su dirección. Intervienen en estos puentes todos los enlaces peptídicos. Las cadenas R quedan por encima y por debajo alternativamente, y no participan en la estructura. -Estructura terciaria: La cadena polipeptídica, conservando las diversas modalidades de estructura secundaria en sus distintos tramos, sufre nuevos plegamientos debido a las interacciones entre los grupos funcionales de las cadenas R de aminoácidos próximos o lejanos en la cadena. Los nuevos enlaces que se establecen son sobre todo puentes disulfuro y puentes de H. • Uniones electrostáticas: fuertes, entre aminoácidos ácidos y básicos. • Puentes disulfuro: uniones fuertes covalentes entre los grupos tiol de dos Cys, formando cistina. •Puentes de H: débiles, entre aminoácidos con grupos funcionales polares no ionizados. • Enlaces hidrofóbicos y fuerzas de VdW: más débiles, entre las cadenas R de los aas apolares. Según el grado de plegamiento, se distinguen dos tipos fundamentales de proteínas: las proteínas fibrosas y las proteínas globulares.

• Proteínas fibrosas o escleroproteínas: con escaso plegamiento en la estructura terciaria, adoptan formas filamentosas. Suelen presentar solo un tipo de estructura secundaria. Existe escasa interacción entre sus cadenas R (pocos grupos polares). Tienen por tanto una estructura más alargada, son muy resistentes e insolubles en agua. Desempeñan entonces funciones estructurales. Pueden representar más de la mitad del peso seco corporal en los animales superiores de mayor tamaño: colágeno, queratina, elastina, miosina… • Proteínas globulares: con intensa interacción entre las cadenas R. El grado de plegamiento es intenso, por lo que son proteínas esferoidales, compactas y, en general, solubles en agua. Forman estructuras complejas y suelen tener α-hélices y láminas β a diferentes proporciones, a excepción de algunas proteínas, como la mioglobina (sólo α-hélices) o la concavalina (láminas β). -Estructura cuaternaria: Las proteínas que alcanzan el nivel de complejidad estructural superior son las oligoméricas y los grandes complejos proteicos. Poseen dos o más cadenas polipeptídicas o subunidades, idénticas o diferentes, denominadas subunidades proteicas o protómeros. Estos se unen mediante el mismo tipo de interacciones que la estructura terciaria. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS: Las propiedades fisicoquímicas de las proteínas dependen de los grupos funcionales de las cadenas R expuestas en la superficie y, por tanto, del plegamiento y estructura de la proteína. • Especificidad: depende de su secuencia de aas que, a su vez, determina su conformación nativa. A nivel molecular, las proteínas presentan un sitio o centro activo en la superficie formado por grupos funcionales de cadenas R de algunos aminoácidos. Estos sitios o centros activos son capaces de interaccionar con determinadas moléculas mediante uniones débiles no covalentes. Hay especificidad absoluta si el centro activo se une exclusivamente a una molécula, y relativa si el centro es capaz de unirse a un grupo de moléculas. A su vez, la especificidad puede ser: o E. de especie: cada especie tiene sus propias proteínas, que difieren de las de otras especies por la secuencia de aas. Estas proteínas similares que desempeñan la misma función se denominan homólogas. o E. de función: dada la secuencia concreta de aas, cada proteína está especializada en realizar una única función. • Solubilidad: se debe a la disposición de los átomos polares en el exterior, que establecen puentes de H con las moléculas de agua, creando una capa de solvatación alrededor de ellas, impidiendo la agregación. Dado el gran tamaño de las proteínas, suelen formar coloides. o En general, las proteínas fibrilares son insolubles en agua, mientras que las globulares lo son. • Capacidad tamponadora: por el carácter anfótero (como los aas que las forman). • Desnaturalización: ante condiciones adversas (pH, reactivos, presión, concentración salina…) se rompen los enlaces que forman las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria, por lo que se pierde la conformación nativa y con ella la funcionalidad. o Si estas condiciones han sido suaves y de corta duración, cuando se devuelvan las condiciones adecuadas el proceso es reversible y temporal, posibilitando la renaturalización. Sin embargo, si las condiciones han sido intensas y duraderas, el proceso es irreversible. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS: Las proteínas intervienen en multitud de procesos vitales para los organismos. Se podrían agrupar de la siguiente forma: • Función estructural: en membranas celulares, microfilamentos y microtúbulos de citoesqueleto y centriolos, microtúbulos de cilios y flagelos, huso acromático, histonas, proteínas ribosomales, queratina, colágeno, elastina, fibroína… • Función de almacenamiento o reserva: ovoalbúmina, caseína de leche, gliadina de trigo, etc. • Función homeostática: proteínas intracelulares para el equilibrio osmótico, sistemas tampón de pH, sistema proteico para la coagulación sanguínea (trombina-fibrinógeno), etc. • Función motora: sistema contráctil miosina-actina, sistema dineína-microtúbulos en el movimiento ciliar y flagelar, anillo de actina en la citocinesis, motores moleculares, etc. • Función de comunicación y regulación celular: hormonas (insulina, glucagón, tiroxina, etc.), proteínas fijadoras de GTP o proteínas G en la respuesta celular a señales hormonales, receptores de membrana, antígenos, histonas (regulación de la actividad génica), etc. • Función transportadora: proteínas transmembrana canal, citocromos (transporte de electrones), hemoglobina, mioglobina, etc. • Función protectora o de defensa: anticongelantes en peces del Antártico, mucinas, inmunoglobulinas, venenos, toxinas, etc. • Función catalítica o enzimática: con implicación directa en el metabolismo celular. Esta función merece ser tratada en un epígrafe independiente. EL ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLEICO (ADN): El ADN es un biopolímero lineal polinucleotídico constituido por la polimerización de desoxirribonucleóticos-5’-monofosfato de adenina, guanina, citosina y timina (nunca uracilo). Por lo general está formada por dos cadenas, bien en forma lineal abierta en el núcleo eucariota o en forma circular cerrada en mitocondrias, cloroplastos, bacterias y ciertos virus. -La estructura primaria del ADN: determinada por el número, proporción y secuencia de los dNMP, en concreto de las bases nitrogenadas. El número de hebras diferentes que se pueden formar combinando estas cuatro bases nitrogenadas es muy elevado, pero el porcentaje de A, C, G y T se mantiene constante en todos los individuos de la misma especie (excepto anomalías genéticas). -La estructura secundaria del ADN: -La doble hélice de Watson y Crick: el ADN-B: El modelo de Watson y Crick corresponde con el tipo de ADN-B, y presenta las características:

• La molécula de ADN está formada por dos cadenas polinucleotídicas antiparalelas, quedando las bases enfrentadas. • Ambas cadenas están unidas en toda su longitud por puentes de H: dos entre A y T, y tres entre G y C. • Ambas cadenas son complementarias. • Tiene estructura de doble hélice con enrollamiento dextrógiro, quedando las bases en el interior y el esqueleto pentosa-fosfato hace el exterior. De esta forma, las cargas negativas pueden interaccionar con otros grupos para poder estabilizar la molécula. • Los pares de bases (pb) complementarias forman planos paralelos entre ellos y perpendiculares al eje de la hélice. • La relación espacial entre las dos cadenas da lugar a surcos mayores y surcos menores (alternantes). • El enrollamiento es de tipo plectonémico (trenzadas) y es necesario deshacer la doble hélice para poder separar las dos cadenas polinucleotídicas. • La molécula tiene una anchura de 2 nm, la longitud de cada vuelta es de 3,4 nm y la separación entre pb es de 0,34 nm, por lo que cada vuelta comprende 10 pares de nucleótidos. En resumen, la estructura secundaria es una doble hélice dextrógira formada por dos cadenas polinucleotídicas antiparalelas y complementarias unidas mediante enlaces de hidrógeno. -Las dobles hélices de ADN-A y ADN-Z: El modelo de ADN-B se estableció a partir de muestras de ADN con condiciones de alta hidratación, propias del medio acuoso de la célula. Sin embargo, el ADN puede presentar otras estructuras secundarias alternativas, de manera que se entiende que el ADN podría adquirir otras estructuras como parte de su función como material genético: ADN-A/C/D/E/P/Z. La hélice A es dextrógira y estable cuando la humedad es menor (en condiciones de deshidratación). Se diferencia en que los pb están inclinados y desplazados hacia el exterior, pues el eje no pasa por su centro. A su vez, en la hélice Z las cadenas se disponen en zigzag y la hélice es levógira, y es más estrecha y alargada que el ADN-B. Esta estructura aparece en regiones del ADN ricas en secuencias alternantes de G y C (GCGCGCGCGC…). -Desnaturalización y renaturalización del ADN: La desnaturalización del ADN se produce cuando la temperatura alcanza el punto de fusión del ADN o Tm (Tª a la que la mitad de moléculas de ADN se ha desnaturalizado), o también con variaciones bruscas de pH o por las condiciones iónicas del medio. En cualquier caso, se produce la rotura de los puentes de H entre las bases complementarias. Las hebras pueden renaturalizarse siempre y cuando sigan siendo complementarias. La reversibilidad de este proceso ha permitido el desarrollo de técnicas como la hibridación, basada en que una cadena de ADN reconocerá secuencias de bases complementarias, ya sea en una hebra de ADN procedente de su molécula o de otra molécula distinta (como sondas). Esta técnica constituye una de las técnicas fundamentales de la tecnología del ADN recombinante. -La estructura terciaria del ADN: La estructura terciaria del ADN es la forma en la que la doble hélice se pliega y se enrolla sobre sí misma, para poder compactarse en el interior celular. Está determinada por la interacción del ADN con histonas, que da lugar a varios niveles de plegamiento complejos: cromatina y cromosomas. Varía según el tipo de célula. -Estructura terciaria del ADN en células procariotas: el ADN superenrollado: En procariotas (excepto algunos grupos bacterianos), mitocondrias y cloroplastos el empaquetamiento es duplohelicoidal, circular, cerrado y desnudo. En bacterias el cromosoma bacteriano ocupa la región del nucleoide y está asociado a varios de tipos de proteínas de unión al ADN. Así, se pliega como una superhélice en forma de ochos y da lugar a una serie de bucles que le permiten ocupar un espacio mínimo. Para ello, requieren de topoisomerasas (p.ej. ADN girasa) que participan en el empaquetamiento del ADN y su posterior descondensación durante los procesos de transcripción y replicación. A su vez, cuentan con una serie de proteínas estabilizadoras que mantienen los dominios superenrollados estabilizados. Además, las bacterias pueden presentar otras moléculas menores de ADN circular, los plásmidos, que llevan información genética y en la división celular también se replican. -Estructura terciaria del ADN en células eucariotas: la cromatina y los cromosomas. En eucariotas se requiere mayor organización y compactación para empaquetar el ADN en el núcleo celular, usando para ellos las histonas. Estas son proteínas de bajo peso molecular, básicas (por su contenido en Arg y Lys) y aparecen en una proporción similar al ADN en cuanto a masa. Hay cinco tipos: las histonas H2A, H2B, H3 y H4 se agrupan por pares, constituyendo octámeros. La histona H1 se asocia al ADN con independencia de las restantes subunidades. Estas proteínas colaboran al empaquetamiento del ADN, que adopta distintos niveles de complejidad creciente. El primer nivel consta de un segmento de ADN en doble hélice (146 pb) que se enrolla 1,7 vueltas a izquierdas alrededor de la superficie de un octámero de histonas, formando el conjunto un nucleosoma. Cada uno de estos está unido a otro por un segmento corto (unas 10 pb) de ADN de doble hélice, el ADN espaciador, internucleosómico, ligador o linker. Gracias a este cada nucleosoma se asocia con la subunidad H1 de la histona, dando lugar a un cromatosoma. La repetición de esta estructura confiere un aspecto de fibra de unos 10 nm conocido como collar de cuentas o fibra nucleosómica, que constituye la fibra elemental de la cromatina.

A su vez, la interacción de los segmentos internucleosómicos con las histonas hace girar en hélice compacta a los nucleosomas, pasando a estructura de solenoide o fibra cromatínica (30 nm). La fibra de cromatina forma una serie de dominios y se pliega en forma de bucles radiales (400 nm), correspondientes con regiones estables que se descondensan y activan al final de la interfase y comienzo de división, pero más tarde vuelven a condensarse y quedan inactivas para la transcripción. Por tanto, los bucles se van enrollando para formar rosetones o espirales de bucles radiales (700 nm) que son los que constituyen las cromátidas (700 nm) de los cromosomas (700 x 2 = 1.400 nm). De esta forma, el cromosoma tiene un grado de compactación 10.000 veces superior a la molécula de ADN desnuda de partida. Por tanto, el cromosoma es la forma en que se presenta el ADN exclusivamente en la célula en división, y comienzan a formarse en la fase S de la interfase del ciclo celular. Lejos de ser una estructura uniforme, en la cromatina se observan regiones de diferentes grados de compactación, que van desde las zonas más densamente compactadas (heterocromatina) y que representan las regiones del ADN que no se expresan, hasta las áreas más laxas (eucromatina) que representan las regiones de ADN que se transcriben activamente. Los cromosomas, que solo se observan durante la división celular (mitosis y meiosis) tienen como función asegurar la conservación y la transmisión de la información genética de la célula madre a las células hijas. La cromatina celular da lugar a los cromosomas en los momentos de división (mitosis o meiosis). Estas estructuras se tiñen fuertemente con colorantes básicos como la orceína, lo que permite visualizarlos coloreados de rojo, de ahí deriva su nombre. Un cromosoma metafásico está formado por:• Dos cromatidios o cromátidas: idénticas y unidas por el centrómero. En cada cromátida hay una única molécula de ADN (por compactación de una doble hélice en nivel de espirales de rosetones). • Dos brazos: el centrómero divide al cromosoma en dos mitades, la superior y la inferior. El brazo más corto se llama “p” y el brazo más largo se denomina “q”. Según el tamaño de los brazos, los cromosomas pueden ser: o Metacéntricos: los dos tienen aprox. la misma longitud. o Submetacéntricos: brazos ligeramente desiguales (pcariotipo es el conjunto de todos los cromosomas de una especie, así como todas sus peculiaridades y características que permiten diferenciarlos de los de otra especie cualquiera. En el cariotipo se distinguen los cromosomas somáticos o autosomas que tienen la información para las características del soma o cuerpo del individuo y los cromosomas sexuales, heterocromosomas o gonosomas, responsables de la determinación del sexo. -Funciones del ADN: • Molécula poseedora de la información genética, que determina el desarrollo de las características biológicas de un organismo concreto, así como las instrucciones de su funcionamiento, y se organiza para tal fin en genes. • Constituye la forma de transmitir la información genética (de célula a células hijas, y de individuo a su descendencia).

• Permite la variación genética, lo que hace posible la evolución de los seres vivos. -ARN: composición, tipos, estructura y funciones: . Composición del ARN: El ARN es un biopolímero lineal polinucleotídico constituido por la polimerización de ribonucleóticos-5’-monofosfato de adenina, guanina, citosina y uracilo (nunca timina) La estructura primaria del ARN es muy similar a la del ADN, con la diferencia de que el OH en posición 2’ de la ribosa crea ciertas tensiones, haciendo a la molécula algo inestable. Además, suelen ser monocatenarios y de cadenas más cortas. Se encuentran en el citoplasma de procariotas y eucariotas, en el núcleo de eucariotas y en mitocondrias y cloroplastos. En ciertos virus, el ARN es el portador de la información genética, ya sea como ARNmc o ARNbc (p.ej. reovirus o rotavirus). -Tipos de ARN: composición, estructura y funciones: -ARN mensajero (ARNm): Son largas cadenas monocatenarias de aspecto filamentoso. Proceden de la transcripción de los genes de ADN (se verá más adelante). Lleva la información para la síntesis de una determinada proteína en su secuencia de nucleótidos (para lo cual necesita salir del núcleo en eucariotas). Su tiempo de permanencia es breve, ya que se degrada tras su uso, por lo que solo representa el 3-5% del ARN celular total. Según el tipo de célula, existen diferencias: • Procariotas: el ARNm se sintetiza ya listo para ser traducido, y, al carecer de envoltura nuclear, se traduce donde se ha transcrito, en el citoplasma. • Eucariotas: el ARNm se sintetiza primero en forma de precursor (ARN transcrito primario o pre-ARN), donde la información se encuentra fragmentada, ya que se alternan fragmentos con información parcial de la proteína (exones) con otros que no contienen información (intrones). Además, el ARNm se sintetiza en el núcleo y, una vez está maduro, se traslada hasta el citoplasma, donde tomará contacto con los ribosomas, que lo traducirán a proteína. -ARN nucleolar (ARNn): Es monocatenario, de Pm elevado (45s) y con estructura secundaria y terciaria. Después de su transcripción (a partir del ADN nucleolar de la zona fibrilar del nucléolo de la célula eucariota, el NOR) sufre un proceso de maduración en el núcleo mediante rotura en zonas concretas que suministra los distintos tipos de ARNr, de los que es precursor. -ARN ribosómico (ARNr): Son varios tipos de ARN monocatenario con estructura secundaria y terciaria. Una vez formados, se asocian a proteínas en forma de prerribosomas, de cuya unión resultará el ribosoma. No es de extrañar entonces que suponga el 80-85% del ARN celular total. En los procariotas hay tres tipos: 23S y 5S (subunidad mayor) y 16S (subunidad menor); mientras que en los eucariotas existen 28S, 5,8S y 5S en la mayor y 18S en la menor. Este tipo de ARN colabora en la formación de espacios de la estructura del ribosoma para alojar el ARNm y los distintos ARNt-aminoácidos que han de componer la cadena polipeptídica. Además, el ARNr 23S (en procariotas) y 28S (en eucariotas) tienen capacidad catalítica al actuar como ribozimas en la formación del enlace peptídico en la síntesis de proteínas en el interior del ribosoma. -ARN de transferencia (ARNt): Son moléculas mc de 70-100 nucleótidos (4S) con estructura secundaria y terciaria. Se encargan de transportar los aminoácidos libres en el hialoplasma hasta el interior de los ribosomas, donde ocurre la síntesis proteica. Suponen el 10% del ARN celular total. Tiene regiones concretas donde se emparejan pb complementarias de la misma cadena, formando brazos. En los tramos donde no se emparejan aparecen bucles (el 10% de las bases son raras o modificadas). Por tanto, la estructura secundaria de un ARNt consta de cuatro brazos (a veces un quinto más corto): • Brazo aceptor. • Brazo o bucle D. • Brazo anticodón: en el extremo opuesto al brazo aceptor, lleva un triplete de bases (anticodón), específico de cada ARNt, con capacidad de unión a cada codón de ARNm. • Brazo o bucle TψC. Un grado de plegamiento mayor en los brazos conduce a la estructura terciaria, que recuerda a una forma de L o bumerán. Si no, se encuentran plegados en forma de trébol.