Explica con tus propias palabras qué es una sustancia anfótera.
Las sustancias anfóteras pueden comportarse como ácidos o como bases, según el pH de la disolución acuosa en la que se encuentren, lo que permite amortiguar los cambios de pH, actuando como un sistema tampón natural. El comportamiento anfótero de los aminoácidos se debe a la capacidad que tienen los grupos carboxilo y amino para ionizarse.
¿Qué tipos de estructura secundaria tienen las proteínas?Los tipos de estructura secundaria son: • La estructura a-hélice. Se trata del plegamiento de una cadena polipeptídica, que forma una hélice dextrógira, que contiene 3,6 aminoácidos por vuelta. En el interior de la hélice se forman puentes de hidrógeno, entre los grupos carboxilo y amino, que mantienen la estructura, situándose las cadenas laterales hacia el exterior. • La estructura b-laminar u hoja plegada. Se trata de un plegamiento que se produce cuando dos cadenas polipeptídicas, procedentes o no de la misma proteína, se disponen paralelas o antiparalelas, en forma de zigzag. Se establecen puentes de hidrógeno entre los esqueletos peptídicos, situándose las cadenas laterales hacia arriba y hacia abajo de la lámina, de forma alterna.Explica brevemente los enlaces y las interacciones que mantienen las estructuras terciaria y cuaternaria de las proteínas.Los enlaces e interacciones son: puentes de hidrógeno, entre los grupos CO y NH de los enlaces peptídicos; interacciones electrostáticas, entre grupos con carga eléctrica opuesta de las cadenas laterales de determinados aminoácidos, como el grupo carboxilo (COO–) de los ácidos glutámico y aspárti
co y el grupo amino (NH3+) de la arginina y la lisina; interacciones hidrofóbicas, entre las cadenas laterales de los aminoácidos hidrofóbicos, que tienden a quedar en el interior de la estructura, aislados del agua; puentes disulfuro, enlaces covalentes, entre los átomos de azufre de la cadena lateral de la cisteína.
¿Qué es la estructura nativa de una proteína? ¿Con qué nivel estructural se corresponde?
La estructura nativa de una proteína es la única conformación tridimensional en la que la proteína es biológicamente activa. Se corresponde con la estructura terciaria o la cuaternaria.
Explica la especificidad de las proteínas e indica por qué puede crear problemas en el trasplante de órganos.
La especificidad de las proteínas se basa en el elevado número de combinaciones posibles en la secuencia de aminoácidos, que determina su estructura nativa y su función. Las proteínas presentan especificidad a dos niveles: a nivel de función y a nivel de especie. La especificidad de las proteínas está implicada en multitud de procesos, como la actividad enzimática o el reconocimiento de los antígenos. También desempeña una función esencial en el reconocimiento de las moléculas propias y extrañas de un organismo, lo que puede crear incompatibilidad y rechazo en los trasplantes de órganos.
Establece las diferencias entre:
• Desnaturalización y renaturalización.La desnaturalización consiste en la pérdida de la estructura nativa de la proteína cuando se rompen los enlaces y las interacciones que la mantienen. La renaturalización es la adquisición de nuevo de la estructura nativa. Tiene lugar cuando desaparece el agente desnaturalizante y se recuperan las interacciones que mantienen la estructura nativa.¿Qué carácterísticas tienen todas las enzimas?
Todas las enzimas son biocatalizadores, moléculas que aceleran la velocidad a la que transcurren las reacciones químicas en el interior de las células. La mayoría de las enzimas son proteínas, aunque también existen algunas ribozimas, que son moléculas de ARN. Son moléculas solubles en agua; intervienen en las reacciones a concentraciones muy bajas; son altamente específicas, tanto en el tipo de transformación química que catalizan, como en el sustrato sobre el que actúan; su función forma parte de rutas metabólicas; y su actividad es objeto de regulación¿Cómo influyen el pH y la temperatura del medio en las reacciones enzimáticas?El pH del medio en el que una enzima cataliza una reacción determina el estado de ionización de algunos grupos químicos. La presencia o no de carga eléctrica en determinados grupos del centro activo de la enzima resulta esencial en el proceso de catálisis. Por ello las enzimas presentan un pH óptimo al cual su actividad se ve favorecida, existiendo valores de pH a los que no son activas. La temperatura tiene un efecto positivo en la velocidad de las reacciones químicas en general, ya que facilita la adquisición de la energía de activación.
n. Sin embargo, una temperatura muy elevada puede provocar la desnaturalización de la enzima y, por tanto, su pérdida de actividad. Por ello, las enzimas tienen un valor de temperatura óptimo.
¿Cómo se clasifican las vitaminas?
Las vitaminas se clasifican según su solubilidad en: • Vitaminas hidrosolubles que se disuelven en agua, debido a la naturaleza polar de sus moléculas. Son moléculas inestables, que no se acumulan en el organismo. Su exceso se degrada o se excreta a través de la orina; por ello, deben ingerirse diariamente. • Vitaminas liposolubles que son insolubles en agua. Se disuelven en disolventes apolares, como grasas y aceites, debido a su naturaleza apolar. Son moléculas más estables. Se pueden almacenar en el tejido graso del organismo, por lo que no es necesaria su ingesta diaria.
¿Por qué se producen las avitaminosis? ¿Y las hipervitaminosis? ¿Qué tipo de vitaminas están implicadas con mayor frecuencia en cada uno de estos trastornos?
Las avitaminosis, se producen como consecuencia de la carencia de alguna vitamina.
Las hipervitaminosis en cambio se producen como consecuencia del exceso de alguna vitamina. Las avitaminosis más frecuentes afectan a las vitaminas solubles en agua, al no poder acumularse estas en el organismo. Y las hipervitaminosis se asocian principalmente al exceso de vitaminas insolubles en agua, que se pueden almacenar en el organismo. Las vitaminas más tóxicas son la vitamina A y la vitamina D
En relación con la figura adjunta, responda las siguientes preguntas:
a).- ¿Qué representa la figura en su conjunto? [0,2]. Indique el tipo de estructura señalado con el número 1, el tipo de monómeros que la forman y el enlace que la caracteriza [0,4]. Nombre las estructura señaladas con los números 2, 3, 4 y 5 [0,4].
b).- Describa los cambios fundamentales que ocurren desde 1 hasta 5 [0,7]. ¿Cómo afectan los cambios de pH y de temperatura a estas estructuras? [0,3].
a).- Las distintas conformaciones o estructuras de las proteínas
Estructura primaria de la proteína, formada por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos Estructuras secundarias de proteínas: hélice α (2) y lámina β (3); estructura terciaria (4) y cuaternaria (5)b).- La estructura primaria o secuencia lineal de aminoácidos se pliega por puentes de hidrógeno entre el esqueleto proteico originando las estructuras secundarias (hélice α y lámina β). La disposición tridimensional de estas estructuras es mantenida mediante enlaces entre los radicales de los aminoácidos (puentes de H, fuerzas de Van der Waals, interacciones electrostáticas, interacciones hidrofóbicas y puentes disulfuro) dando lugar a la estructura terciaria. La asociación mediante enlaces débiles de dos o más cadenas polipeptídicas con estructura terciaria da lugar a la estructura cuaternaria.
Las estructuras secundaria (2 y 3), terciaria (4) y cuaternaria (5) mantenidas por enlaces débiles se desnaturalizan mientras que la estructura primaria (1) mantenida por enlaces covalentes no se altera
El colágeno es una proteína de aspecto blanquecino que forma parte de estructuras resistentes como los tendones. Al hervir el colágeno se obtiene gelatina que es una sustancia muy blanda. Explique razonadamente la causa de este cambio [1].
Cualquier explicación o argumento que relacione el cambio lo produce la desnaturalización de la proteína colágeno (por el aumento de la temperatura), es decir, la pérdida de su estructura nativa será considerado válido
¿Cómo se puede explicar que una célula típica de nuestro cuerpo posea unas 10.000 clases diferentes de proteínas si el número de aminoácidos distintos es solamente de 20? Razone la respuesta [1].Cualquier explicación o argumento que relacione que la enorme variedad de proteínas depende de la secuencia lineal de aminoácidos y la combinación de 20 aminoácidos diferentespuede dar lugar a muchas secuencias primarias distintas será válida.
Indique cuáles son los monómeros de las proteínas [0,2]. Escriba su fórmula general [0,2]. Atendiendo a la variedad de radicales cite cuatro tipos de dichos monómeros [0,6]. Enumere cincofunciones de las proteínas y ponga un ejemplo de cada una de ellas [1].
AminoácidosFórmula general: debe mostrar el carbono alfa unido al grupo amino (-NH 2 ), al grupo carboxilo (- COOH), al hidrógeno y a un radical
Atendiendo a la variedad de radicales pueden ser: ácidos, básicos, neutros, hidrófilos, hidrófobos, (solo cuatro a 0,15 puntos cada uno).
También se aceptará la siguiente clasificación: aminoácidos con radicales no polares (hidrófobos); aminoácidos con radicales polares y carga negativa (ácidos); aminoácidos con radicales polares y carga positiva (básicos); aminoácidos polares sin carga (neutros)
Funciones: Transporte: hemoglobina; enzimática: pepsina; contracción de células musculares: miosina; hormonal:
insulina; inmunitaria: nmunoglobulinas; estructural: queratina. (Cada función con su ejemplo 0,2 puntos)
Al aumentar la cantidad de sustrato en una reacción enzimática, sin variar la concentración de enzima, se observa como la velocidad de la reacción va aumentando. Sin embargo, llega un momento en que el aumento de la cantidad de sustrato no tiene efecto sobre la velocidad de la reacción, que es máxima y constante. Explique este hecho [0,5]. ¿Qué le ocurrirá con el tiempo a la velocidad de reacción si se deja de suministrar más sustrato? [0,5]. Razone las respuestas.
Al aumentar la cantidad de sustrato se incrementa la formación del complejo enzima-sustrato hasta que finalmente todas las moléculas disponibles de enzima están formando este complejo, alcanzando la reacción la velocidad máxima
Si no se adiciona más sustrato la velocidad de la reacción se reducirá a medida que la cantidad de sustrato disminuya por la actividad enzimática y finalmente se detendrá cuando se agote el sustrato
A la vista de la imagen, conteste las siguientes cuestiones:
a).- ¿Qué tipo de molécula o macromolécula le sugiere la figura adjunta? [0,25]. ¿Qué estructura representa? [0,25]. ¿Qué tipos de enlaces estabilizan el entramado molecular que se observa en la figura? [0,5].
b).- ¿Qué otro tipo de estructura del mismo nivel de complejidad conoce? [0,2]. Analice las principales carácterísticas de cada una de ellas [0,8].
a).- La figura representa la estructura de una proteína Representa la estructura en a-hélice puntos
Enlaces a-peptídicos y puentes de hidrógeno en zonas próximas de la
cadena polipeptídica
b).- Hoja plegada
Carácterísticas y tipos de enlaces que participan.
Defina: enzima, centro activo, coenzima, inhibidor y energía de activación [2].
Enzima: proteína que acelera la velocidad de las reacciones metabólicas
Centro activo: regíón del enzima formada por los aminoácidos que se unen con el sustrato Coenzima: biomolécula orgánica que interviene en determinadas reacciones enzimáticas
Inhibidor: sustancia que disminuye o anula la actividad enzimática
Energía de activación: energía que hay que suministrar a los reactivos para que la reacción química se produzca.
En relación con la figura adjunta, en la que se representa un enzima, su sustrato y dos inhibidores, conteste las siguientes cuestiones:a).- Describa qué ocurre en los procesos A y B [1].B).- Realice un dibujo y describa qué ocurriría en una reacción con la enzima en presencia de su sustrato y del inhibidor 2 [0,5]. Indique qué ocurre en el proceso A si se produce un cambio brusco en el pH o en la temperatura [0,5].A).- Proceso A: una reacción enzimática, el enzima se une con el sustrato por el centro activo formando el complejo enzima-sustrato. Se produce la catálisis y se libera el enzima y los productos de la reacciónProceso B: una inhibición, el enzima en presencia de su sustrato y de un inhibidor se une con el inhibidor que produce una modificación en el centro activo impidiendo que se pueda unir al sustrato y por tanto que se lleve a cabo la reacciónb).- Dibujo de una inhibición competitiva por análogo de sustratoEn este caso el enzima está en presencia de su sustrato y un análogo. El análogo se une al centro activo del enzima dada la similitud del mismo con el sustrato. De esta forma, dificulta la uníón del sustrato con el enzima y por tanto se ralentiza la reacción.El enzima al no encontrarse a pH y temperatura óptimos ralentiza su actividad pudiendo incluso desnaturalizarse, anulándose así su acción.Proponga una explicación razonada de los resultados registrados en la misma [1].Hay que argumentar que, l incremento de temperatura aumenta la velocidad de reacción porque mejora las probabilidades de formación de complejos enzima-sustrato. Sin embargo, a partir de una determinada temperatura la velocidad disminuye por desnaturalización de las moléculas enzimáticas.